SANGER, Frederick (1918 – 19 Kasım 2013, Cambridge) İngiliz, biyokimyacı. İnsülinin molekül yapısını belirleyerek doğal bileşiklerin kimyasal yapı çözümlemesinde yeni bir dönemi başlatmıştır.
13 Ağustos 1918’de Gloucestershire’daki Rend-combe’da doğdu. Cambridge Üniversitesi’ne bağlı St. John’s College’ı 1939’da bitirip, 1943’te kimya doktorasını aldıktan sonra, 1951’e değin bir araştırma bursuyla aynı üniversitede biyokimya araştırmaları yaptı. O tarihte Medical Research Council’m bilim kadrosuna katılan ve 1961’de aynı kurumun Cam-bridge’deki Moleküler Biyoloji Laboratuvarı’nda Protein Kimyası Bölümü’nün yöneticiliğini üstlenen Sanger, 1983’te Medical Research Council’daki görevinden emekliye ayrıldı.
1954’te üyeliğine seçildiği Londra’daki Royal Society’nin 1969’da Royal, 1977’de Copley madalyalarıyla, 1963 ve 1981’de Büyük Britanya Krallığı’nın liyakat ve onur madalyalarıyla ödüllendirilen Sanger, iki kez Nobel Ödülü almış birkaç bilim adamından biridir, insülinin kimyasal yapısını açıklığa kavuşturan çalışmaları nedeniyle aldığı 1958 Nobel Kimya Ödülü’nün ardından, DNA’nm (dezoksiribonükleik asit) yapısını çok ayrıntılı bir biçimde tanımlama olanağı vererek kalıtsal hastalıkların tam ve tedavisinde yeni umutlar doğuran yöntemler geliştirdiği için 1980 Nobel Kimya Ödülü’nü ABD’li iki araştırmacıyla, Stanford Üniversi-tesi’nin biyokimya profesörlerinden Paul Berg (1926) ve Harvard Üniversitesi’nin Biyoloji Laboratuvan’nda görevli Walter Gilbert (1932) ile bölüşmüştür.
Tüm çalışmalarını proteinlerin ve nükleik asitlerin kimyasal yapısını çözümlemeye adayan Sanger, bir zincirin halkaîan gibi yan yana eklenerek protein molekülünü oluşturan aminoasitlerin bu zincir içindeki yerini ve dizilişlerini belirlemeyi başaran ilk kimyacı, aminoasit dizilişi saptanan ilk protein türü de Sanger’in çözümlediği insülindir. Sanger bu konuda çalışmaya başladığında, özellikle Fischer’ın açtığı yolda ilerleyen araştırmacıların çabalarıyla, proteinlerin peptit bağlarıyla birbirine bağlanmış uzun aminoasit zincirlerinden oluştuğu biliniyordu. Ancak, her proteinin, doğada bulunan yirmi beş kadar aminoasit türünün değişik bir sıralanma düzeniyle yan yana eklenmesinden oluştuğunu ve bu dizilişin biyolojik açıdan büyük önem taşıdığını bilen araştırmacıların tüm uğraşılarına karşın, o güne değin hiçbir proteinin kendine özgü aminoasit dizilişi açıklanamamıştı. 1945’te 2,4-dinitroflüoroben-zen yapısındaki bir bileşikle insülin molekülü üzerinde çalışmaya başlayan Sanger, polipeptit zincirinin iki ucundan yalnızca birine tutunarak, bu uçtaki serbest aminoasitle bir dinitrofenil (DNP) türevi oluşturan ve bugün “Sanger ayıracı” olarak bilinen bu bileşikle çok önemli sonuçlara vardı. Polipeptit zincirlerinin hidrolizle parçalanmasından sonra, her bağın ucunda yer alan parlak sarı renkteki DNP asitleri, Martin ve Synge’in geliştirdikleri kromatografi yöntemi ve elektroforez teknikleriyle kolayca tanımlanabilmişti. Böylece, insülin molekülünün biri 21, öbürü 30 aminoasit içeren iki zincirden oluştuğunu ve bu 51 aminoasitten her birinin zincirdeki yerini belirleyen Sanger, iki polipeptit zincirinin sistin halkaları arasındaki iki disülfit bağıyla birbirine bağlandığını, ayrıca kısa zincirin iki parçası arasında üçüncü bir disülfit bağı bulunduğunu açıklamış ve on iki yıllık bir çalışma sonucunda insülinin tüm yapısını çözümlemeyi başarmıştı. Bu çözümlemede, şeker hastalığının tedavisinde büyük önem taşıyan insülin sentezinin gerçekleştirilmesini sağladığı gibi, Sanger’in geliştirdiği tekniklerden yararlanan diğer araştırmacıların da çok daha karmaşık yapıdaki doğal bileşiklerin kimyasal yapısını çözümlemelerine olanak vererek biyokimyada yeni bir dönemi başlatmıştı.
Türk ve Dünya Ünlüleri Ansiklopedisi